Composição química de uma célula
Um tecido vivo e um torrão de terra têm os mesmos tipos de elementos (carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio…), mas o tecido vivo tem muito mais carbono e hidrogênio. Para encontrar os compostos de carbono, fazemos uma análise simples:
- Triture o tecido vivo com ácido tricloroacético (Cl₃CCOOH) até formar uma papa.
- Coe a papa num pano ou algodão.
- O líquido que passa = fração solúvel em ácido (filtrado): moléculas pequenas como aminoácidos, açúcares, nucleotídeos.
- O que fica para trás = fração insolúvel em ácido (retido): proteínas, ácidos nucleicos, polissacarídeos e lipídios.
Queimar o tecido (incineração) elimina todos os compostos de carbono; as cinzas que sobram têm elementos inorgânicos (Ca, Mg) e compostos como sulfato e fosfato.
As micromoléculas têm massa molecular de 18 a 800 Da e ficam na fração solúvel. As macromoléculas (biomacromoléculas) passam de 10.000 Da: proteínas, ácidos nucleicos e polissacarídeos. Os lipídios têm menos de 800 Da, mas aparecem na fração insolúvel porque, ao triturar, as membranas rompidas formam vesículas insolúveis.
Célula típica em peso: água 70–90%, proteínas 10–15%, ácidos nucleicos 5–7%, carboidratos 3%, lipídios 2%, íons 1%.
Proteínas: cadeias de aminoácidos
Um aminoácido tem um carbono central (carbono α) que segura quatro grupos: hidrogênio, um grupo amino (–NH₂), um grupo carboxila (–COOH) e um grupo R variável. O grupo R define o aminoácido: R = H é a glicina, R = CH₃ é a alanina, R = CH₂OH é a serina. Pelos grupos amino e carboxila, eles podem ser ácidos (ácido glutâmico), básicos (lisina) ou neutros (valina); alguns são aromáticos (tirosina, fenilalanina, triptofano). Em solução, num certo pH, o aminoácido tem cargas + e – ao mesmo tempo: é um zwitterion (íon dipolar).
Os aminoácidos se ligam por ligações peptídicas (–CO–NH–), perdendo água, e formam os polipeptídios. Uma proteína é um heteropolímero de até 20 tipos de aminoácidos. Os aminoácidos essenciais precisam vir da comida; os não essenciais o corpo produz.
Quatro níveis de estrutura
- Primária: a sequência dos aminoácidos, da ponta N-terminal (primeira) até a C-terminal (última).
- Secundária: partes da cadeia se enrolam numa hélice para a direita (ou formam folhas).
- Terciária: a cadeia se dobra sobre si mesma como um novelo de lã – a forma 3D necessária para trabalhar.
- Quaternária: duas ou mais cadeias se encaixam. A hemoglobina humana = 2 subunidades α + 2 β.
Funções: colágeno (a proteína mais abundante nos animais) e RuBisCO (a proteína mais abundante da biosfera); tripsina (enzima), insulina (hormônio), anticorpos (defesa), GLUT-4 (leva glicose para dentro das células), receptores (sentem cheiro, sabor, hormônios).
Carboidratos (polissacarídeos)
Os açúcares são feitos de C, H e O. A glicose e a ribose são monossacarídeos. Dois deles se unem por uma ligação glicosídica e formam um dissacarídeo (sacarose, lactose, maltose). As cadeias longas são polissacarídeos, que ficam na fração insolúvel em ácido.
- Amido – reserva de alimento das plantas; suas espirais (hélices) prendem o iodo e dão cor azul.
- Celulose – homopolímero de glicose na parede celular das plantas (algodão, papel); não tem hélices, por isso não fica azul com iodo.
- Glicogênio – reserva de alimento dos animais, muito ramificado.
- Inulina – um polímero de frutose.
- Quitina – um polissacarídeo complexo de aminoaçúcares (como a glicosamina) no exoesqueleto dos insetos e na parede dos fungos.
Numa cadeia de polissacarídeo, a ponta da direita é a extremidade redutora e a da esquerda é a extremidade não redutora.
Lipídios
Os lipídios não se dissolvem na água. Um ácido graxo é um grupo carboxila ligado a uma cadeia de carbonos (grupo R); o ácido palmítico tem 16 carbonos contando o carbono da carboxila, e o araquidônico tem 20. Sem ligações duplas ele é saturado; com uma ou mais, é insaturado. O glicerol (tri-hidroxipropano) segura até três ácidos graxos: mono-, di- e triglicerídeos (gorduras e óleos – os óleos derretem em temperatura mais baixa, como o óleo de gergelim). Os fosfolipídios, como a lecitina, têm um grupo fosfato e formam as membranas das células. O tecido nervoso tem lipídios mais complexos. Os lipídios não são, a rigor, macromoléculas nem polímeros.
Ácidos nucleicos
Um nucleotídeo tem três partes: uma base nitrogenada, um açúcar de cinco carbonos (pentose) e um fosfato. Só base + açúcar = nucleosídeo (adenosina, guanosina, timidina, uridina, citidina).
- Purinas (dois anéis): adenina, guanina. Pirimidinas (um anel): citosina, timina, uracila.
- DNA: açúcar desoxirribose, bases A, G, C, T; dupla hélice – A pareia com T por 2 ligações de hidrogênio, G com C por 3.
- RNA: açúcar ribose, bases A, G, C, U; em geral de fita simples.
Num ácido nucleico, o fosfato liga o carbono 3′ de um açúcar ao carbono 5′ do seguinte: é a ligação fosfodiéster. No modelo de Watson–Crick (B-DNA): as duas fitas são antiparalelas, uma volta completa tem 10 pares de bases, a distância entre pares de bases é 0.34 nm, e uma volta mede 3.4 nm.
Enzimas: tipos, propriedades e ação
As enzimas são catalisadores biológicos – quase todas são proteínas; alguns ácidos nucleicos também agem como enzimas e se chamam ribozimas. Elas aceleram as reações e saem inalteradas.
Como agem
Cada enzima tem um sítio ativo, uma bolsa onde o substrato se encaixa. E + S → ES (complexo enzima–substrato) → EP → E + P. Toda reação precisa de energia para começar – a energia de ativação. A enzima diminui essa energia, e a reação fica muito mais rápida. Exemplo: a anidrase carbônica faz CO₂ + H₂O → H₂CO₃ cerca de 10 milhões de vezes mais rápido (cerca de 600.000 moléculas por segundo, em vez de cerca de 200 por hora).
Fatores que afetam a atividade da enzima
- Temperatura e pH: cada enzima tem um valor ótimo. Temperatura baixa a deixa inativa por um tempo; temperatura alta a desnatura (destrói a forma).
- Concentração do substrato: a velocidade sobe e depois se estabiliza em Vmax, quando todos os sítios ativos estão ocupados. Km = concentração de substrato na metade de Vmax.
- Inibidores: um inibidor competitivo parece com o substrato e bloqueia o sítio ativo – por exemplo, o malonato bloqueia a succinato desidrogenase. Esses inibidores são usados para controlar bactérias.
Seis classes
- Oxidorredutases/desidrogenases – passam H ou elétrons entre dois substratos.
- Transferases – passam um grupo (não H) entre substratos.
- Hidrolases – quebram ligações éster, éter, peptídicas, glicosídicas, C–C ou P–N usando água.
- Liases – retiram grupos sem usar água, deixando ligações duplas.
- Isomerases – transformam um isômero em outro.
- Ligases – unem dois compostos (por exemplo, ligações C–O, C–S, C–N, P–O).
Cofatores
A parte de proteína é a apoenzima. Muitas precisam de um ajudante que não é proteína: um grupo prostético (preso com força, por exemplo o heme na peroxidase e na catalase), uma coenzima (presa com menos força, muitas vezes vinda de vitaminas, por exemplo NAD e NADP contêm niacina) ou um íon metálico (por exemplo, zinco na carboxipeptidase). Sem o cofator, a enzima para de funcionar.
Experimente: veja uma enzima em ação
Mastigue um pedacinho de pão simples ou de arroz cozido por dois minutos sem engolir – ele começa a ficar doce, porque a amilase da saliva quebra o amido em açúcar. Agora teste o efeito do calor: ponha uma gota de iodo numa fatia de batata crua (azul-escuro = amido). Depois corte uma batata crua e uma batata cozida e pingue uma gota de água oxigenada (da farmácia) em cada uma – a crua faz espuma porque a enzima catalase está funcionando; a cozida quase não faz, porque o calor desnaturou a enzima. Compare com o passo 6 do 3D.
Fórmulas e definições principais
- Fração solúvel em ácido: micromoléculas (18–800 Da); fração insolúvel em ácido: proteínas, ácidos nucleicos, polissacarídeos (> 10,000 Da) + lipídios
- Aminoácido: carbono α + H + –NH₂ + –COOH + grupo R
- Ligação peptídica: –CO–NH–; ligação glicosídica (açúcares); ligação éster (gorduras); ligação fosfodiéster (ácidos nucleicos)
- Estrutura da proteína: primária → secundária → terciária → quaternária
- Nucleotídeo = base + pentose + fosfato; nucleosídeo = base + açúcar
- E + S ⇌ ES → EP → E + P
- Classes de enzimas: oxidorredutases, transferases, hidrolases, liases, isomerases, ligases
- Holoenzima = apoenzima + cofator (grupo prostético / coenzima / íon metálico)
Exemplos resolvidos
1. Tecido do fígado é triturado em ácido tricloroacético e filtrado. Em qual fração você encontra (a) glicose, (b) DNA, (c) fosfolipídios?
(a) A glicose é pequena → filtrado (fração solúvel em ácido). (b) O DNA é uma macromolécula → retido (insolúvel em ácido). (c) Os fosfolipídios são pequenos, mas as membranas rompidas formam vesículas, então eles também ficam na fração insolúvel em ácido.
2. Um trecho de DNA tem 20 pares de bases. Quantas voltas completas a dupla hélice dá e qual é o comprimento?
Uma volta = 10 pb, então 20 ÷ 10 = 2 voltas. Comprimento = 20 × 0.34 nm = 6.8 nm.
3. Uma molécula de DNA tem 30% de adenina. Ache a porcentagem de guanina.
A = T, então T = 30%. A + T = 60%, logo G + C = 40%. G = C, então G = 20%.
4. Diga o nível da estrutura da proteína: (a) a ordem dos aminoácidos, (b) as 4 cadeias da hemoglobina, (c) a hélice.
(a) Primária, (b) quaternária, (c) secundária.
5. Uma enzima une dois pedaços de DNA formando uma ligação P–O. A que classe ela pertence?
Ela une duas moléculas por uma nova ligação → ligase (DNA ligase).
6. Uma enzima tem Vmax = 100 unidades. Qual é a velocidade quando a concentração de substrato é igual a Km?
Km é a concentração de substrato em que a velocidade é metade de Vmax: 100 ÷ 2 = 50 unidades.
Erros comuns
- Chamar os lipídios de macromoléculas. Eles têm menos de 800 Da; só caem na fração insolúvel em ácido porque as membranas formam vesículas.
- Achar que o frio desnatura as enzimas. O frio só as deixa inativas por um tempo; a temperatura alta é que destrói a forma.
- Confundir nucleosídeo e nucleotídeo: o nucleosídeo não tem fosfato; nucleotídeo = nucleosídeo + fosfato.
- Dizer que a celulose fica azul com iodo. Só o amido fica, porque suas hélices prendem o iodo; a celulose não tem hélices.